N° 296 | MARS 1997 |
	Le prion aurait-il un complice ? « Transmission of the BSE Agent to Mice in the Absence of Detectable Anormal Prion Protein » (« Science », 17 janvier 1997) Quel est le responsable de la maladie de la vache folle : une protéine anormale (un prion) ou un autre agent pathogène ? L'article publié par Corinne-Ida Lasmezas et ses collaborateurs de l'équipe du Pr Dormont (CEA), du CNRS et de l'INSERM relance le débat. C'est en étudiant la transmission entre espèces de l'encéphalopathie spongiforme bovine (ESB) que ces chercheurs ont eu des surprises. En 1991, ils ont injecté à des souris des extraits de cerveaux de vaches atteintes d'ESB. Un à deux ans plus tard, tous ces animaux présentaient les signes cliniques d'une maladie neurologique. Mais, chez plus de la moitié d'entre eux, l'analyse biochimique n'a pas décelé la présence de protéine prion anormale ! Quant à l'analyse histologique, si elle révélait la mort des neurones chez tous les rongeurs, seul le cerveau de ceux ayant le prion anormal avait l'aspect d'éponge typique de l'ESB. L'équipe a alors poursuivi en inoculant à une deuxième série de souris, puis à une troisième, des broyats des deux types de cerveaux, avec et sans protéine anormale. Après ces différents passages, les temps d'incubation de l'encéphalopathie ont été très raccourcis et toutes les souris, sauf une, ont accumulé dans leur cerveau de plus en plus de prions anormaux. Ces travaux permettent de dissocier infectiosité et prion anormal, même si les auteurs soulignent que ce dernier reste clairement impliqué dans le processus pathologique. Ils suggèrent l'existence d'un agent infectieux, peut-être un virus, qui reste encore à détecter. A LA UNE DES MEDIAS