N° 329 | MARS 2000 |
	LE MONDE, LIBÉRATION La structure du prion dans l'espace Après avoir décrit la structure spatiale du prion de souris, l'équipe suisse du Pr Kurt Wüthrich s'est attachée à décrypter celle du prion humain. Rappelons que cette protéine est un constituant naturel de la cellule, présente chez tous les mammifères, et que, sous sa version mal conformée, elle est associée à la survenue d'encéphalopathies spongiformes transmissibles, comme la maladie de la vache folle. Pour pouvoir l'étudier, il a d'abord fallu introduire le gène codant le prion humain dans la bactérie Escherichia coli . La bactérie produit ainsi la protéine en quantité suffisante pour pouvoir la purifier. Puis les chercheurs en ont analysé la structure par résonance magnétique nucléaire (RMN) et mouliné les résultats à l'aide de divers logiciels de modélisation moléculaire. La structure tridimensionnelle de la protéine se révèle très proche de celle des prions de souris et de hamster. Seule sa partie globulaire présente quelques différences locales avec ce que l'on connaît de ses homologues chez la souris et le hamster. Ce qui est intéressant, c'est que ces variations de structure se situent dans une zone de la protéine dont on sait qu'elle est impliquée dans des interactions moléculaires, liées à la résistance des différentes espèces à l'infection mais aussi à la réponse immunitaire. L'équipe s'intéresse maintenant au prion bovin. R. Zahn et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 97, 145, 2000. REVUE DE PRESSE